Structura terțiară a unei proteine se referă la aranjamentul tridimensional general al lanțului său polipeptidic în spațiu. Este, în general, stabilizat de interacțiunile hidrogenului hidrofil polar extern și legăturile ionice și interacțiunile hidrofobe interne dintre lanțurile laterale de aminoacizi nepolari (Fig. 4-7).
Cum sunt stabilizate structurile terțiare?
Explicație: Structura terțiară este stabilizată de interacțiuni multiple, în special grupări funcționale ale lanțului lateral care implică legături de hidrogen, punți de sare, legături disulfură covalente și interacțiuni hidrofobe.
Ce stabilizează structura proteinelor secundare și terțiare?
Ca și în cazul punților disulfură, aceste legături de hidrogen pot reuni două părți ale unui lanț care sunt la o anumită distanță în termeni de secvență. Puțile de sare, interacțiuni ionice între situsurile încărcate pozitiv și negativ de pe lanțurile laterale de aminoacizi, ajută, de asemenea, la stabilizarea structurii terțiare a unei proteine.
Ce determină structura terțiară a unei proteine?
Structura terțiarăStructura terțiară a proteinelor este determinată de interacțiuni hidrofobe, legături ionice, legături de hidrogen și legături disulfură.
Ce stabilizează fiecare nivel al structurii proteinelor?
Structura terțiară
Legăturile de hidrogen în lanțul polipeptidic și între grupările „R” de aminoacizi ajută lastabilizează structura proteinei prin menținerea proteinei în forma stabilită de interacțiunile hidrofobe. … Interacțiunile numite forțe van der Waals ajută, de asemenea, la stabilizarea structurii proteinelor.
