Că ubiquitinarea și degradarea PKC sunt prevenite prin inhibarea activării PKC, a demonstrat pentru prima dată că o protein kinază Ser/Thr prezintă degradare a proteinei dependentă de activare (25), care acționează ca un mecanism de reglare a feedback-ului.
Ce cauzează degradarea proteinelor?
Proteinele sunt marcate pentru degradare prin atașarea ubiquitinei la gruparea amino a catenei laterale a unui rest de lizină. Se adaugă apoi ubiquitine suplimentare pentru a forma un lanț multiubiquitinic. Astfel de proteine poliubichinate sunt recunoscute și degradate de un complex mare de protează multisubunități, numit proteazom.
Ce fac kinazele proteinelor?
Protein kinazele și fosfatazele sunt enzime care catalizează transferul de fosfat între substraturile lor. O protein kinază catalizează transferul de -fosfat de la ATP (sau GTP) la substraturile sale proteice, în timp ce o protein-fosfatază catalizează transferul de fosfat de la o fosfoproteină la o moleculă de apă.
Ce enzimă este responsabilă de degradarea proteinelor?
Proteoliza este descompunerea proteinelor în polipeptide sau aminoacizi mai mici. Necatalizată, hidroliza legăturilor peptidice este extrem de lentă, durând sute de ani. Proteoliza este de obicei catalizată de enzimele celulare numite proteaze, dar poate apărea și prin digestia intramoleculară.
Ce se întâmplă când protein kinaza este activată?
Protein kinaza A este implicatăîn răspunsul „luptă sau fugă” la mamifere. În acest răspuns, hormonul adrenalină determină producerea de cAMP, un mesager secundar. Apoi cAMP activează protein kinaza A. Protein kinaza A activează apoi fosforilază kinaza care continuă calea de descompunere a glicogenului.
