Prolina se găsește adesea la capătul helixului α sau în viraje sau bucle. Spre deosebire de alți aminoacizi care există aproape exclusiv în transformarea în polipeptide, prolina poate exista în configurația cis în peptide.
Elicele alfa conțin reziduuri de prolină?
Acum, că există peste 30.000 de structuri de proteine în Banca de date de proteine, este clar că reziduurile de prolină sunt prezente în elice-α, unde joacă adesea roluri importante în structura și funcția proteinei.
Ce aminoacizi sunt în spiralele alfa?
Orice dintre cei 20 de aminoacizi poate participa într-un α-helix, dar unii sunt mai favorizați decât alții. Ala, Glu, Leu și Met se găsesc cel mai adesea în elice, în timp ce Gly, Tyr, Ser și Pro sunt mai puțin probabil să fie văzute.
Foile beta conțin prolină?
Prolina nu este favorizată în structurile de foi beta deoarece nu poate completa rețeaua de legare H. Când prolina apare în foi, poate fi într-o umflătură sau marginea foii unde lipsa unui agent de legături amino-hidrogen nu este critică.
Ce conține elice alfa?
Elica alfa (α-helix) este un motiv comun în structura secundară a proteinelor și este o conformație a helixului drept în care fiecare coloană vertebrală N−H grupează hidrogen se leagă de coloana vertebrală C=O. grupul de aminoacizi localizat cu patru resturi mai devreme de-a lungul secvenței proteinelor.
