Carboxipeptidaza (CP) scindează aminoacidul la terminalul C al unui lanț polipeptidic.
Ce este scindarea carboxipeptidază?
Carboxipeptidaza A desprinde aminoacizii aromatici sau ramificati; carboxipeptidaza B scindează de pe aminoacizii bazici. Rezultatul final al proteolizei pancreatice este niște aminoacizi liberi și un amestec de oligopeptide. … În faza gastrică, pepsinele descompun proteinele în polipeptide și unii aminoacizi.
Unde sunt scindați aminoacizii?
Sustratul peptidic se află într-o canelură de pe suprafața enzimei, cu legătura peptidică care urmează să fie hidrolizată peste situsul catalitic (prezentată aici ca un cerc roșu). Aminoacidul care furnizează gruparea carboxil a legăturii care urmează a fi scindată se află într-un buzunar sub locul catalitic.
Cum carboxipeptidaza A scindează proteina?
A carboxipeptidaza (numărul CE 3.4. 16 - 3.4. 18) este o enzimă protează care hidrolizează (clind) o legătură peptidică la carboxi-terminal (C-terminal) capătul unei proteine sau peptide. Acest lucru este în contrast cu aminopeptidazele, care scindează legăturile peptidice la capătul N-terminal al proteinelor.
Care este acțiunea carboxipeptidazei A?
Carboxipeptidaza A (CPA) este o metaloprotează care conține zinc care indepărtează reziduul de aminoacizi de la terminalul C-terminal al unui lanț peptidic . A fost una dintre cele mai intens studiate enzime în domeniul MIP catalitic. Acțiunea catalitică a CPAimplică două grupe de guanidiniu și un ion de Zn2+.